Revisiting the hydrolysis of ampicillin catalyzed by Temoneira-1 β-lactamase, and the effect of Ni(II), Cd(II) and Hg(II)
Abstract ?-Lactamases grant resistance to bacteria against ?-lactam antibiotics. The active center of TEM-1 ?-lactamase accommodates a Ser-Xaa-Xaa-Lys motif. TEM-1 ?-lactamase is not a metalloenzyme but it possesses several putative metal ion binding sites. The sites composed of His residue pairs ch...
Elmentve itt :
Szerzők: |
Nafaee Zeyad Hasan Abdullah Egyed Viktória Jancsó Attila Tóth Annamária Gerami Adeleh Mokhles Dang Thanh Thien Heiniger-Schell Juliana Hemmingsen Lars Hunyadi-Gulyás Éva Csilla Peintler Gábor Gyurcsik Béla |
---|---|
Dokumentumtípus: | Cikk |
Megjelent: |
2023
|
Sorozat: | PROTEIN SCIENCE
32 No. 12 |
Tárgyszavak: | |
doi: | 10.1002/pro.4809 |
mtmt: | 34393301 |
Online Access: | http://publicatio.bibl.u-szeged.hu/31947 |
Hasonló tételek
-
An update on ampicillin resistance and β-lactamase genes of Bacteroides spp.
Szerző: Sóki József, et al.
Megjelent: (2021) -
Temoneira-1 β-lactamase is not a metalloenzyme, but its native metal ion binding sites allow for purification by immobilized metal ion affinity chromatography
Szerző: Nafaee Zeyad Hasan Abdullah, et al.
Megjelent: (2023) -
Interactions of an Artificial Zinc Finger Protein with Cd(II) and Hg(II) Competition and Metal and DNA Binding /
Szerző: Hajdu Bálint, et al.
Megjelent: (2023) -
Equilbrium correlations of complexes of Co(II), Cu(II), Hg(II), Cd(II) and Mn(II) with CIS-2-amino-cyclohexane-carbonic acid
Szerző: Nikolašev Velimir, et al.
Megjelent: (1969) -
Nickel( ii )-promoted specific hydrolysis of zinc finger proteins
Szerző: Belczyk-Ciesielska Agnieszka, et al.
Megjelent: (2018)